Zawartość

• Zawartość: Różnica między Alpha Helix a plisowanym arkuszem beta
• Wykres porównania
• Co to jest Alpha Helix?
• Co to jest plisowany arkusz beta?
• Kluczowe różnice

Motyw znajdujący się na drugorzędowej strukturze białek staje się standardem w postaci zwiniętego lub spiralnego potwierdzenia z prawej strony, co daje mu odróżnienie helisy, stąd powszechnie znana jako helisa alfa. Z drugiej strony, plisowany arkusz beta, zwany także arkuszem b, zostaje zdefiniowany jako standardowy motyw charakterystycznej struktury drugorzędowej obecnej w białkach.

Zawartość: Różnica między Alpha Helix a plisowanym arkuszem beta

• Wykres porównania
• Co to jest Alpha Helix?
• Co to jest plisowany arkusz beta?
• Kluczowe różnice
• Wyjaśnienie wideo

Wykres porównania

Podstawa rozróżnienia	Alpha Helix	Pofałdowany arkusz beta
Definicja	Motyw znajdujący się na drugorzędowej strukturze białek staje się standardem jako zwinięte lub spiralne potwierdzenie z prawej strony, które nadaje mu charakter spirali.	Pofałdowany arkusz beta, zwany także arkuszem b, zostaje zdefiniowany jako standardowy motyw charakterystycznej struktury drugorzędowej obecnej w białkach.
Aminokwasy	Grupy -R aminokwasów istnieją na powierzchni zewnętrznej.	Grupy -R istnieją na zewnętrznej i wewnętrznej powierzchni arkusza.
Klejenie	Wiązania wodorowe powstają w łańcuchu polipeptydowym w celu utworzenia struktur helikalnych.	Istnieje poprzez połączenie dwóch lub więcej niż dwóch nici beta z wiązań wodorowych.

Co to jest Alpha Helix?

Motyw znajdujący się na drugorzędowej strukturze białek staje się standardem w postaci zwiniętego lub spiralnego potwierdzenia z prawej strony, co daje mu odróżnienie helisy, stąd powszechnie znana jako helisa alfa. Tutaj, w strukturze, grupa N-H oznacza wiązanie wodorowe z grupą C = O, zwaną szkieletem aminokwasów, która występuje w czterech resztach przed sekwencją białka. Dwa kluczowe postępy w demonstrowaniu współczesnej helisy α to: właściwa geometria wiązania, ze względu na ocenę struktury kamieni szlachetnych aminokwasów i peptydów oraz oczekiwanie Paulinga na płaskie wiązania peptydowe; i rezygnacji z podejrzenia koniecznej liczby depozytów na obrót helisy. Najważniejsza chwila nadeszła wczesną wiosną 1948 r., Kiedy Pauling zszedł na robaka i poszedł spać. Wyczerpany narysował na kawałku papieru łańcuch polipeptydowy o zasadniczo prawidłowych wymiarach i zwinął go w helisę, uważając, aby utrzymać płaskie wiązania peptydowe. Helisa alfa jest najbardziej znaną helisą występującą w naturze. Składa się z nawiniętego łańcucha polipeptydowego, w którym łańcuchy boczne aminokwasów rozszerzają się na zewnątrz od środka, co pozwala mu zachować swój kształt. Można je znaleźć w wielu rodzajach białek, od białek globularnych, na przykład mioglobiny po keratynę, która jest białkiem ciągłym. Może to być albo przywilej nadany, albo lewostronna helisa, ale wykazano, że pętla alfa helisy jest obsługiwana, ponieważ łańcuchy boczne nie powodują konfliktu. Ta informacja zapewnia stabilność helisy alfa. Dla każdej kolejki zwoju helisy alfa występuje 3,6 złóż korozyjnych.

Co to jest plisowany arkusz beta?

Pofałdowany arkusz beta, zwany także arkuszem b, zostaje zdefiniowany jako standardowy motyw charakterystycznej struktury drugorzędowej obecnej w białkach. Różnica w stosunku do innych białek staje się czynnikiem, który składa się z nici, które mają połączenie z co najmniej dwoma lub trzema atomami wodoru obecnymi w strukturze, która tworzy plisowany arkusz. Nici β to zakres kotwiczenia polipeptydu o długości od 3 do 10 aminokwasów z kręgosłupem w rozszerzonej adaptacji. Supramolekularny związek β-arkuszy uwikłał się w ułożenie sum białka i włókienek obserwowanych w wielu ludzkich chorobach, w szczególności amyloidoz, na przykład choroby Alzheimera. Ta struktura ma miejsce, gdy dwie części łańcucha polipeptydowego pokrywają się i kształtują ze sobą linię wiązań wodorowych. Ta akcja może wystąpić równolegle lub w wrogim do równoległego planie. Równoległy i przeciwny temu samemu planowi gry jest natychmiastowy wynik kierunkowości łańcucha polipeptydowego. Struktura odpowiadająca arkuszowi ze zmarszczkami beta to arkusz ze zmarszczkami α. Struktura ta jest entuzjastycznie mniej idealna niż arkusz pognieciony beta i jest naprawdę niespotykana w białkach. Arkusz pognieciony przez α jest opisany przez rozmieszczenie jego grup karbonylowych i aminowych; grupy karbonylowe są całkowicie dostosowane w jednej pozycji, podczas gdy wszystkie grupy N-H są dostosowane w drugą stronę.

Kluczowe różnice

1. Motyw znajdujący się na drugorzędowej strukturze białek staje się standardem w postaci zwiniętego lub spiralnego potwierdzenia z prawej strony, co daje mu odróżnienie helisy, stąd powszechnie znana jako helisa alfa. Z drugiej strony, plisowany arkusz beta, zwany także arkuszem b, zostaje zdefiniowany jako standardowy motyw charakterystycznej struktury drugorzędowej obecnej w białkach.
2. Grupy -R aminokwasów istnieją na zewnętrznej powierzchni helisy, podczas gdy grupy -R istnieją na zewnętrznej i wewnętrznej powierzchni arkusza.
3. Alfa helisa jest łańcuchem polipeptydowym, który jest uformowany na biegunie i zwinięty w strukturę przypominającą sprężynę, utrzymywaną przez wiązania wodorowe. Z drugiej strony, plisowane arkusze Beta powstają z pasm beta powiązanych wzdłuż boku przez co najmniej dwa wiązania wodorowe kształtujące kręgosłup.
4. Helisą może być lewa ręka (beta) lub prawa ręka, przy czym helisa alfa jest stale prawa. Wręcz przeciwnie, łańcuchy są ustawione jeden obok drugiego sznurek ułożony odwrotnie względem siebie w plisowanych arkuszach beta.
5. Powstanie helisy alfa istnieje w taki sposób, że wiązania wodorowe powstają w łańcuchu polipeptydowym w celu utworzenia struktur helikalnych. Z drugiej strony, plisowane arkusze beta istnieją przez połączenie dwóch lub więcej niż dwóch nici beta z wiązań wodorowych.