Zawartość

• Spis treści: Różnica między białkami globularnymi a białkami włóknistymi
• Główna różnica
• Wykres porównania
• Białko Kuliste
• Włókniste Białko
• Kluczowe różnice

Spis treści: Różnica między białkami globularnymi a białkami włóknistymi

• Główna różnica
• Wykres porównania
• Białko Kuliste
• Włókniste Białko
• Kluczowe różnice

Główna różnica

Rodzaj białek najczęściej spotykanych w pobliżu i mających charakter kulisty i łatwo rozpuszczalny w wodzie, w przeciwieństwie do innych rodzajów znanych jako białka kuliste. Rodzaj białek występujących tylko u zwierząt i mających kształt pręta, który może wyglądać jak drut nawinięty wokół struktury, staje się białkiem włóknistym.

Wykres porównania

Podstawa	Białko Kuliste	Włókniste Białko
Definicja	Rodzaj białek najczęściej spotykanych w pobliżu i mających charakter kulisty i łatwo rozpuszczalny w wodzie, w przeciwieństwie do innych rodzajów.	Rodzaj białek występujących tylko u zwierząt i mających kształt pręta, który może wyglądać jak drut nawinięty wokół struktury.
Różnica	Inna nazwa stosowana dla tego rodzaju białek obejmuje sferoproteiny, ponieważ mają one kulisty kształt i są najliczniejsze wraz z białkami włóknistymi, błonowymi i nieuporządkowanymi.	Inną nazwą używaną dla takich typów są skleroproteiny i najczęściej stosowane jako białko magazynowe, które staje się przydatne, gdy w organizmie występuje brak takiego odżywiania.
Natura	Nierozpuszczalne w wodzie.	Rozpuszczalny w wodzie, kwasach i zasadach.
Przykład	Jedwab, wełna i skóra.	Jajko, mleko i inne.

Białko Kuliste

Rodzaj białek najczęściej spotykanych w pobliżu i mających charakter kulisty i łatwo rozpuszczalnych w wodzie, w przeciwieństwie do innych rodzajów, zwanych białkami kulistymi. Inna nazwa stosowana dla tego rodzaju białek obejmuje sferoproteiny, ponieważ mają one kulisty kształt i są najliczniejsze wraz z białkami włóknistymi, błonowymi i nieuporządkowanymi. Jak we wszystkich białkach, podstawowa struktura białek globularnych obejmuje polipeptyd lub łańcuch aminokwasów połączonych za pomocą wiązań peptydowych. Wiązania wodorowe między grupami karboksylowymi i aminowymi aminokwasów zwiększają strukturę nośną, która w białkach globularnych może zawierać alfa-helisy, beta-arkusze lub oba.

Białka globularne zapadają się do tego stopnia, że ​​ich trzeciorzędowa struktura składa się z polarnych lub hydrofilowych aminokwasów ułożonych na zewnątrz i niepolarnych lub hydrofobowych aminokwasów w trójwymiarowym kształcie. Ten plan gry nadzoruje wypłacalność białek globularnych w wodzie. Białka globularne są prawdopodobnie możliwie stabilne, ponieważ wolna witalność rozładowana, gdy białko zapadło się do swojej lokalnej zgodności jest niewielka. Jest tak, ponieważ zapadanie się białka wymaga kosztu entropii. Ponieważ niezbędna sekwencja łańcucha polipeptydowego może kształtować różne adaptacje, lokalna struktura globularna ogranicza jej zgodność do kilku takich, jakie były. Pewna część problemu zapadania się białka polega na tym, że kilka niekowalencyjnych, słabych połączeń jest otoczonych ramkami, na przykład wiązania wodorowe i powiązania Van der Waalsa. Korzystając z kilku systemów, składnik rozpadu białka jest obecnie rozważany. Rzeczywiście, nawet w stanie zdenaturowanym białko może zostać zwinięte w odpowiednią strukturę.

Włókniste Białko

Białka występujące tylko u zwierząt i mające kształt pręta, który może wyglądać jak drut nawinięty wokół struktury, stają się znane jako białka włókniste. Inną nazwą używaną dla takich typów są skleroproteiny i najczęściej stosowane jako białko magazynowe, które staje się przydatne, gdy w organizmie występuje brak takiego odżywiania. Białka strunowe, zwane dodatkowo skleroproteinami, są długimi nitkowatymi atomami białka. Białka sznurkowe tworzą kształt „słupka” lub „drutu” i są utajonymi białkami pomocniczymi lub pojemnościowymi. Są nierozpuszczalne w wodzie. Białka ścięgna są zwykle stosowane do budowy tkanek łącznych, więzadeł, kości i włókien mięśniowych.

Włókniste białko to białko o rozciągniętym kształcie. Strunowe białka zapewniają pomocnicze wsparcie komórkom i tkankom. Istnieją niezwykłe rodzaje helis obecnych w dwóch włóknistych białkach α-keratyny i kolagenie. Białka te tworzą długie włókna, które służą fundamentalnej części ludzkiego ciała. Białka ścięgna są rozpoznawane przez białka kuliste dzięki ich nitkowatej, wydłużonej ramce. Dodatkowo, białka sznurkowe mają niską rozpuszczalność w przeciwieństwie do wody i wysoką rozpuszczalność w wodzie białek globularnych.

Znaczna część z nich przyjmuje niezbędne części w komórkach i tkankach stworzenia, utrzymując rzeczy razem. Białka ścięgna mają sekwencje korozyjne amin, które wspierają szczególny rodzaj opcjonalnej struktury, która, podobnie jak ta, wykazuje określone właściwości mechaniczne białek. Ludzkie włosy są godnym przykładem tego, jak pierwotne zdolności mają białko ścięgna. Zasadnicze białko we włosach nazywa się alfa-keratyną. Chociaż wciąż nie jest jasne, w jaki sposób ogólnie gniją białka, nowe potwierdzenie przyspieszyło zrozumienie.

Kluczowe różnice

1. Rodzaj białek najczęściej spotykanych w pobliżu i mających charakter kulisty i łatwo rozpuszczalnych w wodzie, w przeciwieństwie do innych rodzajów, zwanych białkami kulistymi. Klasa białek występujących tylko u zwierząt i mających kształt pręta, który może wyglądać jak drut nawinięty wokół struktury, zwana jest białkami włóknistymi.
2. Inna nazwa stosowana dla tego rodzaju białek obejmuje sferoproteiny, ponieważ mają one kulisty kształt i są najliczniejsze wraz z białkami włóknistymi, błonowymi i nieuporządkowanymi.
3. Inną nazwą używaną dla takich typów są skleroproteiny i najczęściej stosowane jako białko magazynowe, które staje się przydatne, gdy w organizmie występuje brak takiego odżywiania.
4. Włókniste białka nie mają właściwości rozpuszczania się w wodzie i dlatego pozostają nierozpuszczalne. Z drugiej strony białka globularne są nierozpuszczalne w wodzie, a nawet kwasach i zasadach.
5. Siła przyciągania, która istnieje między cząsteczkami białek włóknistych, pozostaje znacznie silniejsza. Z drugiej strony siła przyciągania, która istnieje między białkami kulistymi, ma słabe wiązanie wodorowe.
6. Podstawowy rodzaj białek włóknistych obejmuje jedwab, wełnę i skórę. Z drugiej strony główne rodzaje białek globularnych obejmują jaja, mleko i inne.